Термодинамические аспекты связывания протеинов с порфиринами. Спектральный и термохимический подходы

Н. Ш. Лебедева,^a Ю. А. Губарев,^a А. В. Любимцев,^b Е. С. Юрина,^a О. И. Койфман^b

^aИнститут химии растворов им. Г.А. Крестова РАН, 153045 Иваново, Россия

^bИнститут химии макрогетероциклических соединений ИГХТУ, 153000 Иваново, Россия

DOI: 10.6060/mhc160530g

Макрогетероциклы 2017 10(1) 37-42

В работе различными методами исследовано взаимодействие бычьего сывороточного альбумина с анионными и катионными порфиринами. Показаны ограничения спектральных методов для определения констант связывания и термодинамических параметров.

С полным текстом статьи можно ознакомиться на английской версии сайта

References:

Click here to expand or collapse this section

1. Zhang W., Zhang L., Ping G., Zhang Y., Kettrup A. J. Chromatogr. B 2002, 768, 211-214.
https://doi.org/10.1016/S0378-4347(01)00501-1

2. Hou A.-X., Qu S.-S., Wong W.-K., Liu Y. Acta Physicochimica Sinica 2003, 19, 134-138.
https://doi.org/10.3866/PKU.WHXB20030209

3. Sehlstedt U., Kim S.K., Carter P., Goodisman J., Vollano J.F., Norden B., Dabrowiak J.C. Biochemistry 1994, 33, 417-426.
https://doi.org/10.1021/bi00168a005

4. Dougherty T.J., Gomer C.J., Henderson B.W., Jori G., Kessel D., Korbelik M., Moan J., Peng Q. J. Natl. Cancer Inst. 1998, 90, 889-905.
https://doi.org/10.1093/jnci/90.12.889

5. Brown S.B., Shillcock M., Jones P. Biochem. J 1976, 153, 279-285.
https://doi.org/10.1042/bj1530279

6. Kano K., Fukuda K., Wakami H., Nishiyabu R., Pasternack R.F. J. Am. Chem. Soc. 2000, 122, 7494-7502.
https://doi.org/10.1021/ja000738g

7. Daly D., Al-Sabi A., Kinsella G., Nolan K., Dolly J. Chem. Commun. 2015, 51, 1066-1069.
https://doi.org/10.1039/C4CC05639F

8. Gomes M.C., Silva S., Faustino M.A., Neves M.G., Almeida A., Cavaleiro J.A., Tomé J.P., Cunha Â. Photochemical & Photobiological Sciences 2013, 12, 262-271.
https://doi.org/10.1039/C2PP25149C

9. Beynon R., Easterby J. Buffer Solutions: the Basics, Oxford: Oxford University Press, 1996. 88 p.

10. Guo M., Zou J.-W., Yi P.-G., Shang Z.-C., Hu G.-X., Yu Q.-S. Anal. Sci. 2004, 20, 465-470.
https://doi.org/10.2116/analsci.20.465

11. An W., Jiao Y., Dong C., Yang C., Inoue Y., Shuang S. Dyes and Pigments 2009, 81, 1-9.
https://doi.org/10.1016/j.dyepig.2008.08.004

12. Lu S., Yu X., Yang Y., Li X. Spectrochim. Acta, Pt. A: Mol. Biomol. Spectrosc. 2012, 99, 116-121.

http://dx.doi.org/10.1016/j.saa.2012.09.012

13. Lebedeva N.S., Mikhailovskii K., V'yugin A. Russ. J. Phys. Chem. 2001, 75, 1031-1033.

14. Lebedeva N.S., Pavlycheva N., V'yugin A. Russ. J. Phys. Chem. 2003, 77, 364-367.

15. Borissevitch I.E., Tominaga T.T., Imasato H., Tabak M. J. Lumin. 1996, 69, 65-76.
https://doi.org/10.1016/0022-2313(96)00037-3

16. Li Y., Jia B., Wang H., Li N., Chen G., Lin Y., Gao W. Colloids Surf. B. Biointerfaces 2013, 104, 311-317.
https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2012.12.023

17. Cantor C.R., Schimmel P. Journal of Solid-Phase Biochemistry 1980, 5(3).

18. Kubát P., Lang K., Mosinger J., Wagnerová D. Z. Phys. Chem. 1999, 210, 243-256.

19. Lang K., Mosinger J., Wagnerová D. Coord. Chem. Rev. 2004, 248, 321-350.
https://doi.org/10.1016/j.ccr.2004.02.004

20. Roswell L.B. Protein Conformation: New Research, New York: Nova Publishers, 2008.

21. Chang R. Physical chemistry with applications to biological systems; New York: Collier Macmillan Ltd, 1977.

22. Zhao P., Huang J.-W., Ji L.-N. Spectrochim. Acta, Pt. A: Mol. Biomol. Spectrosc. 2012, 88, 130-136.

http://dx.doi.org/10.1016/j.saa.2011.12.017

23. Yu X., Liu R., Yi R., Yang F., Huang H., Chen J., Ji D., Yang Y., Li X., Yi P. Spectrochim. Acta, Pt. A: Mol. Biomol. Spectrosc. 2011, 78, 1329-1335.

http://dx.doi.org/10.1016/j.saa.2011.01.024

24. Durmuş M., Yaman H., Göl C., Ahsen V., Nyokong T. Dyes and Pigments 2011, 91, 153-163.
https://doi.org/10.1016/j.dyepig.2011.02.007

25. Sibirtsev V., Garabadzhiu A., Ivanov S. Russ. J. Bioorg. Chem. 2001, 27, 57-65.
https://doi.org/10.1023/A:1009535320077

26. Bobrovnik S. Ukrainian Biochemistry Journal 2004, 76, 5-28 (in Ukr.).

27. Monkos K. General physiology and biophysics 2013, 32, 67-78.
https://doi.org/10.4149/gpb_2013011

28. Lebedeva N., Malkova E., Syrbu S., Gubarev Y., Nikitin D. Int. J. Biochem. Biophys. 2014, 2, 13-18.
https://doi.org/10.13189/ijbb.2014.020103

29. Hill N. Journal of Physics C: Solid State Physics 1970, 3, 238.
https://doi.org/10.1088/0022-3719/3/1/026

30. Sudlow G., Birkett D.J., Wade D.N. Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 1975, 2, 129-140.
https://doi.org/10.1111/j.1440-1681.1975.tb01826.x

31. Fanali G., di Masi A., Trezza V., Marino M., Fasano M., Ascenzi P. Molecular aspects of medicine 2012, 33, 209-290.
https://doi.org/10.1016/j.mam.2011.12.002

32. Sugio S., Kashima A., Mochizuki S., Noda M., Kobayashi K. Protein Eng. 1999, 12, 439-446.
https://doi.org/10.1093/protein/12.6.439

Журнал "Макрогетероциклы"

Навигация

Languages

Новости

Поиск

Термодинамические аспекты связывания протеинов с порфиринами. Спектральный и термохимический подходы

References: